BIAŁKA ZWIERZĘCE VS BIAŁKA ROŚLINNE CZ. I

Dzisiaj możecie przeczytać o tym dlaczego zwierzęce źródła białka wydają się być skuteczniejsze w optymalizacji diecie sportowca. Dowiecie się także dlaczego tak popularny wskaźnik jak PDCAAS jest niezbyt trafnym narzędziem służącym do oceny jakości białek. Ze względu na złożoność problemu oczywistym jest, że tematu nie da zamknąć się w kilku zdaniach, dlatego zachęcam do wytrwałości i lektury całości!

WSTĘP

Masa mięśni szkieletowych jest regulowana poprzez syntezę białek mięśniowych (MPS) oraz ich rozpad. Uważa się, że z tych dwóch procesów, to właśnie stymulacja MPS jest podstawową zmienną odpowiedzialną za utrzymanie lub/i przyrost masy mięśniowej (1-4). Głównymi czynnikami nasilającymi proces MPS są żywność, w szczególności białka, oraz aktywność fizyczna (5-7). Białka pochodzące z żywności poza tym, że są substratami dla nowych protein syntetyzowanych w organizmie (de novo), mogą również działać jako cząsteczki sygnałowe (aminokwasy egzogenne) stymulujące odpowiedź MPS (8). Niemniej jednak odpowiedź MPS wywołana konsumpcją żywności jest procesem krótkotrwałym i wydaje się, że utrzymuje się tylko 4-5 godzin po spożyciu (9). Z tego powodu regularne spożywanie białka w ciągu całego dnia, z zachowaniem odpowiednich odstępów czasowych, jest konieczne w celu maksymalizacji dziennego przyrostu białek mięśniowych, zarówno w okresie powysiłkowych (10) jak i spoczynkowym (11). Wykazano, że wykonanie ćwiczeń przed konsumpcją posiłku uwrażliwia tkankę mięśniową na właściwości anaboliczne spożywanego białka(12). W związku z tym więcej aminokwasów pochodzących z pożywienia zostanie wykorzystanych do procesu de novo MPS jeżeli posiłek białkowy zostanie poprzedzony jednostką treningową. Proces zwiększonej wrażliwości anabolicznej na białka (a właściwie aminokwasy) pochodzące z pożywienia utrzymuje się aż do 24 godzin po zakończeniu jednostki treningowej (13). Z tego powodu regularna aktywność fizyczna w połączeniu z odpowiednią podażą białka wraz z pożywieniem jest niezbędna w celu zachowania lub zwiększenia masy mięśni szkieletowych oraz siły (14).

Wielu pracowników służby zdrowia, dietetyków sportowych oraz sportowców używa wiedzy uzyskanej z badań oceniających dynamikę zmian procesu MPS w okresie poposiłkowym w celu opracowania strategii żywieniowych ułatwiających utrzymanie lub przyrost tkanki mięśniowej, poprawę funkcjonowania mięśni czy też poprawę wydolności, zarówno wśród sportowców jak i populacji klinicznych. Jak dotąd w większości badań oceniano odpowiedź MPS po spożyciu wolnych aminokwasów (1–4, 15) lub białka pochodzenia zwierzęcego takiego jak mleko (oraz jego składniki – serwatka i kazeina) (12, 15–25), wołowina (26–29), jaja (30). Dla porównania w kilku badaniach oceniano także wpływ białek pochodzenia roślinnego na poposiłkową odpowiedź MPS (19, 21, 31, 32). Co więcej białko sojowe jest jedynym białkiem pochodzenia roślinnego, którego wpływ na poposiłkową odpowiedź MPS był oceniany na populacji ludzi. Badania oceniające poposiłkową odpowiedź MPS po spożyciu białka sojowego wykazały, że porcją sięgająca od 17,5 do 40 g białka sojowego nie zwiększa MPS w takim samym stopniu jak konsumpcja izoazotowej ilości białka serwatkowego (19, 21), odtłuszczonego mleka (32), a także wołowiny (31), zarówno w okresie spoczynkowym jak i powysiłkowym.

Zaskakujący jest fakt, że w tego typu badaniach oceniano wyłącznie białko sojowe, pomimo tego że istnieje duże zainteresowanie potencjalną użytecznością białek pochodzenia roślinnego we wspieraniu procesu mającego na celu utrzymanie masy mięśniowej lub/i jej wzrostu. To przekonanie znajduje poparcie w wielu ostatnich publikacjach oceniających wpływ białek pochodzenia roślinnego na odpowiedź anaboliczną tkanki mięśniowej, dostarczanych jako pojedyncze źródło białka (16, 19, 21, 31-33) lub jako część mieszanki białkowej (np. mieszanina zarówno białek zwierzęcych jak i roślinnych) (33-37).

JAKOŚĆ BIAŁKA

Jakość białek żywnościowych może odnosić się do zdolności wspierania procesu MPS następującego po spożyciu różnych źródeł białek. Biorąc pod uwagę środki niezbędne do przeprowadzenia porównywania in vivo wpływu różnych źródeł białek na odpowiedź anaboliczną tkanki mięśniowej, tylko kilka grup badawczych wykorzystuje współczesną metodologię śledzenia aminokwasów znakowanych stabilnymi izotopami w celu oceny zdolności różnych źródeł białek do stymulacji poposiłkowego procesu MPS. To prawdopodobnie wyjaśnia względnie mała liczbę badań porównujących poposiłkową odpowiedź MPS po spożyciu różnorodnych (roślinnych) źródeł białka.

Istnieje wiele innych alternatywnych metod oceniających jakoś białek żywnościowych. Najpowszechniej akceptowalną metodą jest wskaźnik PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score, czyli skorygowany wskaźnik strawności aminokwasów białek) (46). Jednakże od momentu akceptacji metody PDCAAS w roku 1991 przez ekspertów FAO/WHO pod jej adresem pojawiały się głosy krytyczne. W ramach przygotowań wspomnianego raportu, na spotkaniu w Rzymie w 2001 r., eksperci zostali podzieleni na grupy robocze. Jedna z nich skupiła się m.in. na zagadnieniu jakości białek. W nieopublikowanym raporcie eksperci odnieśli się krytycznie do metody PDCAAS, uzasadniając swoją opinię następującymi argumentami:

– metoda PDCAAS dyskredytuje białka o wysokiej wartości odżywczej poprzez wyznaczanie punktu odcięcia w ocenie ich wartości,

– metoda PDCAAS przecenia jakość białek zawierających czynniki antyżywieniowe,

– metoda PDCAAS nie uwzględnia dostatecznie biodostępności aminokwasów,

– metoda PDCAAS przecenia jakość słabo przyswajalnych białek uzupełnionych w aminokwas ograniczający oraz białek, których wykorzystanie ograniczone jest przez więcej niż jeden aminokwas ograniczający.

W roku 2013 ukazał się raport podsumowujący wyniki spotkania ekspertów FAO, które odbyło się w roku 2011 w Auckland w Nowej Zelandii. Eksperci zweryfikowali obecne w literaturze naukowej obawy oraz ograniczenia dotyczące metody PDCAAS i zaproponowali nowy instrument do pomiaru jakości białka – metodę DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) (47) Według tej metody strawność każdego z aminokwasu zawartego w białku pożywienia powinna być oparta na badaniu strawności rzeczywistej w jelicie krętym człowieka, a jeśli jest to niemożliwe, w odniesieniu do rosnących świń lub rosnących szczurów (w podanej kolejności).

Niemniej jednak, ani metoda PDCAAS ani DIAAS nie dostarcza informacji o rzeczywistych właściwościach anabolicznych specyficznych źródeł białka. Za pomocą tych metod rankingowych otrzymujemy wyłącznie informację o minimalnej ilości azotu i aminokwasów, które są niezbędne w celu zapobieżenia niedoborom białka w organizmie. Dla przykładu wskaźnik PDCAA dla soi wynosi 0,91, natomiast dla wołowiny 0,92. Na podstawie wskaźnika PDCAA może wnioskować że soja będzie tak samo efektywna w stymulacji MPS jak wołowina. Założenie to nie znajduje jednak potwierdzenia w ostatniej pracy Phillipsa (31), w której zademonstrowano wyższość wołowiny w procesie stymulacji poposiłkowego procesu MPS w porównaniu do sojowego zamiennika wołowiny, zwierającego taką samą ilość azotu. Podobne wnioski zaobserwowano w innych pracach, w których porównywano wyizolowane białko sojowe z białkiem pochodzącym z nabiału. Pomimo zbliżonych wskaźników PDCAAS białka te cechowały się odmienną zdolnością stymulacji MPS zarówno w warunkach spoczynkowych jak i w okresie powysiłkowym (19, 21, 32).

Na podstawie badań, w których wykorzystano metodologię znakowania aminokwasów ustalono, ze potencjał białek w procesie stymulacji MPS zależny jest zarówno od strawności białka oraz kinetyki wchłaniania aminokwasów spożywanego pokarmu (17, 22–24, 48), jak i kompozycji aminokwasów (egzogennych) (2, 49), przy czym zawartość leucyny ma szczególnie znaczenie (50). W kolejnych sekcjach wymienione czynniki zostaną omówione w odniesieniu do białek roślinnych.

STRAWNOŚĆ BIAŁKA I KINETYKA WCHŁANIANIA

Przy użyciu wewnętrznie znakowanych białek (znakowany aminokwas bezpośrednio wbudowany w łańcuch peptydowy białka) wykazano, że strawność białka oraz kinetyka wchłaniania jest ważnym czynnikiem modulującym poposiłkowy proces MPS (17, 24). W szczególności zademonstrowano, że hydroliza enzymatyczna kazeiny micelarnej ułatwia proces trawienia białka i wchłanianie aminokwasów in vivo u ludzi (24). Spożycie hydrolizowanej vs. niezmienionej kazeiny skutkowało wyższym poziomem pojawienia się fenyloalaniny egzogennej, zwiększeniem dostępności aminokwasów w osoczu oraz obserwowano tendencję to następczego wzrostu poposiłkowego procesu MPS (24). Ta praca oraz inne (51, 52) podkreślają znaczenie stopnia strawności białek żywnościowych (szybkie vs. wolne) jako istotnego i niezależnego czynnika prognostykiem poposiłkowego procesu MPS. W dodatku wykazano, że 50-70% wszystkich aminokwasów pochodzących z białka mleka oraz wołowiny było dostępnych w układzie krążenia w obserwowanym okresie do 5-6 godzin po posiłku (17, 22, 29). Po przedostaniu się do krążenia ogólnego aminokwasy pochodzące z pożywienia mają potencjał by ułatwić poposiłkowy wzrost MPS.

Zarówno z przyczyn metodologicznych i jak i finansowych, metoda polegająca na wewnętrznym znakowaniu białek roślinnych nie jest powszechnie stosowana. Z tego powodu istnieje niewiele danych ilościowych określających strawność i kinetykę wchłaniania różnych źródeł białek pochodzenia roślinnego. Jednakże nieliczne dostępne dane wskazują, że obniżoną zdolność białka sojowego w procesie stymulacji procesu MPS, w odróżnieniu od serwatki (21), mleka (32) i wołowiny (31), można częściowo przypisać różnicom wynikającym z trawienia i kinetyki wchłaniania.

Ogólnie wydaje się że białka pochodzenia roślinnego cechują się niższą strawnością niż białka pochodzenia zwierzęcego (53). Strawność białka została zdefiniowana jako część aminokwasów pochodzących z danego źródła białka, które mogą zostać efektywnie strawione i zaabsorbowane, stając się tym samym dostępne w odpowiedniej formie do wykorzystania w procesie syntezy białek ustrojowych (54). Białka pochodzenia zwierzęcego, włączając w to nabiał, jajka oraz mięso charakteryzują się wysokim stopniem strawności (>90%) (53). W zależności od metody wykorzystanej w procesie przygotowania (54) oraz występowania różnych czynników „antyżywieniowych” (np. składniki zakłócające proces trawienia i absorpcji dostępnych w pożywieniu białek) (55), białka pochodzenia roślinnego takie jak kukurydza, owies, fasola, groch, ziemniaki wydają się wykazywać niższą strawność niż białka pochodzenia zwierzęcego, mieszczącą się w granicach od 45 do 80 % (53). Jednakże oczyszczone białka pochodzenia roślinnego, pozbawione czynników antyżywieniowych, takie jak izolat białka sojowego, koncentrat białka z grochu i glutenu pszennego charakteryzują się podobną strawnością jak białka zwierzęce (>90%) (53).

Oprócz kwestii związanych ze strawnością białek, zaobserwowano również że aminokwasy pochodzące z białek pochodzenia roślinnego (soi i pszenicy) są łatwiej przekształcane do mocznika w porównaniu do białka pochodzenia mlecznego (56–59). Może to w konsekwencji obniżać zdolność białek pochodzenia roślinnego w procesie anabolicznej stymulacji odpowiedzi tkanki mięśniowej. Dokładna przyczyna (bądź przyczyny) dlaczego spożywanie białek pochodzenia roślinnego skutkuje większą produkcją mocznika nie jest w pełni zrozumiała, ale może mieć związek ze względnym brakiem pewnych aminokwasów egzogennych (EAA). EAA nie mogą być zsyntetyzowane de novo w ludzkim organizmie dlatego muszą być dostarczone z dietą. Przypuszcza się że spożywanie białek o „niezbliansowanym” profilu EAA skutkuje niekorzystną mieszaniną aminokwasów dla syntezy białek jelitowych, co prowadzi do tego że większa ilość wolnych aminokwasów dostaje się żyłą wrotną do wątroby (60). Wyższe stężenie wolnych aminokwasów w wątrobie jest bodźcem nasilającym proces ureogenezy (produkcji mocznika), w konsekwencji czego mniejsza ilość aminokwasów pochodzących z pożywienia dostaję się do krwioobiegu w celu stymulacji procesu MPS. Koncepcja ta wydaje się mieć potwierdzenie w badaniach przeprowadzonych na zwierzętach, w których porównywano spożycie krystalicznej mieszaniny aminokwasów (AA) odzwierciedlających skład białek kazeiny, jajek oraz pszenicy (61). Stwierdzono, że spożycie mieszaniny AA odzwierciedlającej skład białek pszenicy skutkowało wyższym stężeniem wolnych AA w wątrobie, a w następstwie zwiększonym procesem ureogenezy niż miało to miejsce po spożyciu mieszaniny naśladującej skład kazeiny i jajek. Biorąc pod uwagę fakt, że wszystkie mieszaniny dostarczały AA w wolnej postaci, różnice w stopniu strawności nie mogły mieć wpływu na otrzymane wyniki. W związku z tym obserwowane różnice w produkcji mocznika są prawdopodobnie uzależnione od różnic w zawartości EAA w poszczególnych źródłach białka (61). Dodatkowo w ostatnim badaniu przeprowadzony na ludziach Yang i in. (21) wykazał, że spożywanie białka sojowego skutkuje zwiększoną oksydacją AA niż po spożyciu białka serwatkowego. To sugeruje, że większa ilość AA pochodzących z białka sojowego zostało bezpośrednio wykorzystanych w procesie produkcji mocznika w porównaniu do AA pochodzących z białka serwatkowego zawierającą w swoim składzie taką samą ilość azotu. W konsekwencji mniejsza ilość dostępnych AA pochodzących z soi mogła zostać wykorzystanych do stymulacji MPS. W związku z tym, że stopień strawności obu źródeł białka jest do siebie zbliżony (19), różnice wynikają najprawdopodobniej z różnicy w zawartości EAA (Tabela 1, Obraz 1).

Źródło EAA,
% całkowitej zawartości białka
Leucyna,
% całkowitej zawartości białka
Lizyna,
% całkowitej zawartości białka
Metionina,
% całkowitej zawartości białka
Źródła roślinne
Spirulina 41 8,5 5,2 2,0
Mykoproteina 41 6,2 6,7 1,5
Soczewica 40 7,9 7,6 0,9
Quinoa 39 7,2 6,5 2,6
Czarna fasola 39 8,4 7,3 1,6
Kukurydza 38 12,2 2,8 2,1
Soja 38 8,0 6,2 1,3
Groszek 37 7,8 6,3 1,6
Ryż 37 8,2 3,8 2,2
Owies 36 7,7 4,2 1,9
Konopie 34 6,9 4,1 2,3
Ziemniaki 33 5,2 5,7 1,7
Pszenica 30 6,8 2,8 1,9
Źródła zwierzęce
Serwatka 52 13,6 10,6 2,3
Mleko 49 10,9 8,6 2,7
Kazeina 48 10,2 8,1 2,7
Wołowina 44 8,8 8,9 2,5
Jaja 44 8,5 7,1 3,0
Dorsz 40 8,1 8,8 3,0
MM. człowieka 45 9,4 8,7 2,2

Obraz 1

Na podstawie powyżej wymienionych informacji przypuszcza się, że skład EAA w produktach będących źródłem białka jest czynnikiem określającym zdolność do stymulacji procesów anabolicznych tkanki mięśniowej, dlatego też wszystkie EAA powinny być obecne w posiłku w „wystarczających” ilościach w celu optymalizacji poposiłkowego procesu MPS.

Zawartość lizyny lub/i metioniny w źródłach białka pochodzenia roślinnego jest niższa niż w białkach pochodzenia zwierzęcego (69). Zgodnie z rekomendacjami WHO/FAO/UNU (46) dzienne zapotrzebowanie na lizynę wynosi ok. 30 mg/kg masy ciała/dzień lub ok. 4,5% zawartości wszystkich konsumowanych białek (46). Dla metioniny dzienne zapotrzebowanie oszacowano na poziomie ok. 10 mg/kg masy ciała/dzień lub ok. 1,6% zawartości wszystkich konsumowanych białek (46). Należy zaznaczyć, że procentowe zapotrzebowanie na wspomniane AA zostało oparte na podstawie rekomendacji na zapotrzebowania na białko dla dorosłych wynoszące 0,66 g/kg masy ciała/dzień. Na porównaniu widać, że ilość lizyny lub/i metioniny obecna w białkach pochodzenia roślinnego jest niższa niż w białkach pochodzenia zwierzęcego i ludzkiej tkance mięśniowej (Tabela 1, Obraz 2)

Obraz 2

Roślinne źródła białka, takie jak pszenica i kukurydza są szczególnie ubogie w lizynę, ponieważ dostarczają 2,8% w odniesieniu do „wymaganych” 4,5% lizyny. Oczywiście dieta będzie uboga w lizynę jeżeli w naszym założeniu będzie że w ciągu dnia nie dostarczymy innego źródła białka. Owies, konopie i ryż są źródłem białek, które również cechują się względnie niską zawartością lizyny (odpowiednio 4,2%, 4,1% i 3,8%), szczególnie jeżeli porównamy je z białkami pochodzenia zwierzęcego czy też ludzką tkanką mięśniową (>7%). Co interesujące produkty roślinne o „wystarczającej” zawartości lizyny wydają się charakteryzują się względnie małą ilością metioniny (Tabela 1, Obraz 2). Na przykład soczewica i białko soi zawierają szczególnie małe ilości metioniny (odpowiednio 0,9% i 1,3%) w porównaniu do białek pochodzenia zwierzęcego czy tkanki mięśniowej człowieka (>2,2%). Białka pochodzenia roślinnego takie jak czarna fasola, pszenica, owies, ziemniaki i groszek mogą być rozważane jako źródła białka o wystarczającej zawartości metioniny (zgodnie z rekomendacjami WHO/FAO/UNU), ponieważ wynosi ona ok. 1,6%. Jednakże w dalszym ciągu jest to zawartość mniejsza niż ta którą obserwuje się w białkach pochodzenia zwierzęcego i mięśniach szkieletowych człowieka (>2,2%). Zawartość metioniny w ryżu, konopii i kukurydzy jest zbliżona do tej obserwowanej w białkach pochodzenia zwierzęcego i tkance mięśniowej, niemniej jednak jak wspomniano wcześniej wskazane źródła metioniny są z kolei względnie ubogie w lizynę. Warte odnotowania są pojawiające się w ostatnim czasie niekonwencjonalne źródła białka roślinnego, takiej jak algi morskie (np. spirulina), nasiona roślin oleistych czy też białko grzybowe (np. mykoproteina). Pomimo tego, że część z tych składników może charakteryzować się większą zawartością metioniny i lizyny niż inne produkty roślinne, jednak jest to wciąż ilość mniejsza niż w większości źródeł białek pochodzenia zwierzęcego (Tabela 1, Obraz 2). Na przykład spirulina zawiera 5,2% lizyny oraz 2,0% metioniny, w związku z czym ilość ta przekracza „wymagania” WHO/FAO/UNU (46), jednak zawartość lizyny wciąż będzie niższa niż w przypadku białek pochodzenia zwierzęcego (od 7 do 10%). Mykoproteina, białko pochodzenia grzybowego, reklamowane jest jako białko wysokiej jakości zastępujące białka zwierzęce, w szczególności mięso, cechuje się zawartością lizyny na poziomie 6,7% (63). Jednakże tak jak w przypadku innych produktów roślinnych, zawiera względnie małą ilość metioniny (1,5%). Na zwrócenie szczególnej uwagi zasługuje quinoa, która może być rozważana jako białko wysokiej jakości, ze względu na względnie wysoką zawartość lizyny (6,5%) i metioniny (2,6%) w porównaniu do innych źródeł białka pochodzenia roślinnego. Co więcej quinoa charakteryzuje się względnie wysoką zawartością EAA (39%). Kwestią do zweryfikowania pozostaje pytanie czy spożycie quinoa czy też białka z quinoa przełoży się na większą dostępność AA lub/i zwiększoną powysiłkowy proces MPS w porównaniu do innych źródeł białka roślinnego zawierających taką samą ilość azotu.

ZAWARTOŚĆ LEUCYNY

Ostatnie badania opisują leucynę jako najsilniejszy AA odpowiedzialny za powysiłkową stymulację MPS (50). W szczególności duży, przejściowy wewnątrzkomórkowy lub/i zewnątrzkomórkowy wzrost stężenia leucyny po spożyciu białka jest często „reklamowany” jako czynnik odpowiedzialny za tę reakcję (70–75). Obecnie powszechnie uważa się, że zawartość leucyny w źródle białka jest ważnym i niezależnym czynnikiem odpowiadającym za jego zdolność do stymulacji MPS po posiłku (50, 76, 77).

Tang i in. (19) ocenił wzór stężenia AA w osoczu po posiłku oraz MPS po spożyciu podobnych ilości serwatki, kazeiny i białka sojowego w trakcie okresu regeneracji po wysiłku o charakterze siłowym wśród młodych i zdrowych mężczyzn. Wykazano, że spożycie białka serwatkowego oraz sojowego, oba rozpuszczalne w środowisku kwasowym (53), skutkowało szybszym pojawieniem się leucyny we krwi niż po spożyciu kazeiny. Co więcej najwyższy poziom leucynemii i następczej stymulacji MPS zaobserwowano po spożyciu białka serwatkowego (17). Interesującym jest fakt, że spożycie białka sojowego prowadziło w większym stopniu do stymulacji MPS niż konsumpcja kazeiny – białka pochodzenia zwierzęcego. Spekulowano, że wolniejszy proces trawienia kazeiny i w następstwie wolniejsza aminoacydemia jest słabszym bodźcem stymulującym procesy anaboliczne niż spożycie białka sojowego. Te doniesienia wskazują, że gwałtowny, duży i przejściowy wzrost stężenie leucyny w układzie krążenia jest ważnym czynnikiem odpowiedzialnym za poposiłkowy wzrost MPS.

Porównując różne źródła białek, najwyższą zawartością leucyny odznacza się białko serwatkowego z zawartością 13,6% (Tabela 1, Obraz 3). Nie powinno nikogo dziwić, że białko serwatkowe jest ogólnie uważane za najlepsze źródło białka stymulując poposiłkowy proces MPS, jeżeli porównamy je z innymi szybko wchłanialnymi źródłami białka, takimi jak izolat białka sojowego (19) i hydrolizowanej kazeiny (17), które odpowiednio zawierają 8,0% leucyny i 10,2% leucyny. Ogólnie białka pochodzenia zwierzęcego odznaczają się większą zawartością leucyny niż ich produkty roślinne. Większość roślinnych źródeł białek cechuje się zawartością leucyny w granicach ok. 6-8%, natomiast w białkach pochodzenia zwierzęcego zawartość leucyny waha się w granicach 8,5-9%, a w przypadku nabiału >10%. Większa zawartość leucyny może być głównym czynnikiem odpowiedzialnym za obserwowalną zdolność do stymulacji MPS w okresie po posiłku w większym stopniu niż ma to miejsce w przypadku różnych źródeł białek pochodzenia roślinnego (19). Pod tym względem białko pochodzące z kukurydzy stanowi interesujący wyjątek ponieważ charakteryzuje się względnie wysoką zawartością leucyny (12,2%). Jednakże porównanie izolatu białka z kukurydzy do innych źródeł białek (zarówno roślinnych jak i zwierzęcych) pozostaje wciąż niezweryfikowane. Na podstawie różnic w zawartości leucyny pośród poszczególnych źródeł białka roślinnego, można przypuszczać, że istnieją znaczne różnice w ich zdolności do stymulacji poposiłkowego procesu MPS. Badania porównujące właściwości anaboliczne różnych źródeł białek (roślinnych oraz zwierzęcych) będą szczególnie interesujące dla określenia preferencyjnych źródeł białka w celu podjęcia interwencji żywieniowej mającej na celu wspieranie utrzymania tkanki mięśniowej lub/i ułatwienie hipertrofii mięśni szkieletowych.

Obraz 3

udostępnij na:

4 comments

Odpowiedz na „Bartłomiej PomorskiAnuluj pisanie odpowiedzi

udostępnij na: