ANABOLICZNA INSULINA

Jeżeli zaliczasz się do grona osób, które w swoim życiu choć raz odwiedziły klub fitness lub siłownię to z pewnością byłeś świadkiem, gdy w szatni niektóre osoby z pośpiechem mieszały w szejkerze odżywkę białkową w towarzystwie węglowodanów prostych (np. carbo).

Choć na pierwszy rzut oka takie połączenie wydaje się być rozsądne to należy zastanowić się czy w każdej sytuacji jest ono konieczne. Rozważmy sytuację, w której Krzysztof (bohater dzisiejszego wpisu) jest bywalcem siłowni, a jego głównym celem jest budowa masy mięśniowej.

OBRÓT BIAŁEK MIĘŚNIOWYCH

O tym czy z powodzeniem zbudujemy kilka kolejnych gramów masy mięśniowej decyduje dodatni obrót białek mięśniowych w naszym organizmie, który jest wypadkową dwóch procesów, syntezy (MPS) oraz degradacji białek mięśniowych (MPB).

Każda z tych zmiennych może być regulowana za pomocą czynników żywieniowych – MPS ulega nasileniu po spożyciu kompletu aminokwasów (np. odżywki białkowej) z kolei najskuteczniejszym narzędziem w hamowaniu procesu MPB jest insulina. W związku z tym, że węglowodany (glukoza) jest najsilniejszym czynnikiem stymulującym sekrecję insuliny przez trzustkę, ich podaż w okresie potreningowym wydaje się być pożądana. Diabeł tkwi jednak w szczegółach.

INSULINA A OBRÓT BIAŁEK W ORGANIŹMIE

MPB

Insulina może hamować proces MPB [1], ale do inicjacji tego efektu wymagane jest względnie niewielkie stężenie insuliny (~15-30 µIU/ml) [2, 3]. Jest to stężenie niewiele (2-3-krotnie) wyższe od poziomu obserwowanego na czczo u zdrowej i młodej osoby. Aby osiągnąć ten pułap wystarczy konsumpcja 25 g odżywki białkowej, a dodatek węglowodanów do białka (50 g maltodekstryny), pomimo znacznie wyższej odpowiedzi insulinowej (szczytowe stężenie insuliny ~65 µIU/ml), nie modyfikuje w większym stopniu procesu degradacji białek mięśniowych [3].

MPS

Oddzielanym zagadnieniem w kontekście obrotu białek mięśniowych w organizmie jest druga składowa, czyli proces syntezy białek mięśniowych.

W badaniach in vitro wykazano, że insulina może stymulować proces MPS poprzez bezpośrednią aktywację machinerii translacyjnej (szlak sygnalizacyjny PI3K-Akt-mTORC1) [4]. Insulina może też ułatwiać proces MPS ze względu na swoje właściwości wazoaktywne. Poposiłkowa sekrecja insuliny stymuluje proces wazodylatacji (rozkurcz mięśni gładkich w ścianie naczyń krwionośnych) za pośrednictwem syntazy tlenku azotu, czego skutkiem jest większy przepływ krwi w obrębie tkanki mięśniowej [5]. Dodatkowo insulina wydaje się stymulować przezbłonowy transport aminokwasów [6].

Powyższe przesłanki dają względnie solidną podstawę naukową, by twierdzić, że insulina może maksymalizować proces syntezy białek mięśniowych. Wyniki pracy przeglądowej [4] oraz meta-analizy [1] stoją jednak w sprzeczności z tą hipotezą. Wnioski przytoczonych prac są następujące: fizjologiczne stężenia insuliny (na czczo, a także po posiłku) nie potęgują procesu MPS.

Warto w tym miejscu opisać szerzej, wspomniane już w tekście, badanie pochodzące z laboratorium profesora Phillipsa [3]. W badaniu tym młodzi mężczyźni wykonali trening nóg (4 serie prostowania jednonóż na maszynie po 8-12 powtórzeń, do upadku mięśniowego). Następnie przy dwóch różnych okazjach spożyli wyłącznie 25 g białka serwatkowego lub tę samą ilość protein w połączeniu z 50 g maltodekstryny (polimer glukozy).

Pomimo znaczących różnic w odpowiedzi insulinowej zaobserwowano taką samą stymulację procesu MPS. Oznacza to, że względnie niewielka porcja białka (niektóre aminokwasy mają właściwości insulinotropowe, czyli pobudzają trzustkę do wydzielania insuliny) jest wystarczająca, aby zoptymalizować proces obrotu białek mięśniowych, co potwierdzają także inne publikacje [7-9]. Całość wywodu może uzupełnić badanie, w którym uczestnicy po treningu, razem z porcją 20 g aminokwasów, spożyli 30 lub 90 gramów węglowodanów [10]. Nie zaobserwowano różnicy w odpowiedzi MPS oraz MPB.

Na sam koniec chciałbym jeszcze po krótce opisać badanie pochodzące z laboratorium profesora van Loona [11]. W eksperymencie udział wzięło 48 uczestników, którzy spożyli 20  białka kazeinowego, w którym aminokwasy zostały wewnętrznie oznakowane (w dużym skrócie naukowcy mogli dokładnie zweryfikować co się dzieje w organizmie ze spożytymi aminokwasami). Jednocześnie uczestnicy zostali poddani losowo warunkom zwiększonej dostępności insuliny (lokalny wlew insuliny) lub sytuacji standardowej (bez wlewu). W grupie otrzymującej insulinę jej szczytowe stężenie wynosiło ~135 µIU/ml (wartość, którą można zaobserwować po spożyciu posiłku).

Okazało się, że zwiększona dostępność insuliny spowodowała większą dostępność aminokwasów w krwioobiegu (prawdopodobnie ze względu na mniejszy wychwyt aminokwasów w obrębie jelit) oraz większy wychwyt aminokwasów przez mięśnie. Co jest jednak najważniejsze, nie skutkowało to większym nasileniem procesu MPS, ani zwiększoną depozycją wychwyconych aminokwasów w nowo zsyntetyzowanych białkach mięśniowych.

PUENTA

W przypadku Krzysztofa istnieją dwie możliwości – bezpośrednio po treningu mógłby zdecydować się na wypicie odżywki białkowej (opcjonalnie z dodatkiem małej porcji węglowodanów, np. w postaci świeżego owocu), a po upływie 2-3 godzin powinien spożyć standardowy posiłek, w którym znajdzie się źródło pełnowartościowego białka (np. pierś z kurczaka) oraz odpowiednia ilość węglowodanów (np. w postaci makaronu). Druga możliwość to po prostu spożycie opisanego posiłku w ciągu ~30 minut po zakończonym treningu.

Podsumowując, jeżeli twoim celem nie jest szybka resynteza glikogenu mięśniowego, a przede wszystkim kształtowanie sylwetki (maksymalizacja budowy tkanki mięśniowej), podaż węglowodanów bezpośrednio po treningu jest o wiele mniej kluczowa aniżeli konsumpcja białka.

  1. Abdulla, H., et al., Role of insulin in the regulation of human skeletal muscle protein synthesis and breakdown: a systematic review and meta-analysis. Diabetologia, 2016. 59(1): p. 44-55.
  2. Greenhaff, P.L., et al., Disassociation between the effects of amino acids and insulin on signaling, ubiquitin ligases, and protein turnover in human muscle. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 2008. 295(3): p. E595-E604.
  3. STAPLES, A.W., et al., Carbohydrate Does Not Augment Exercise-Induced Protein Accretion versus Protein Alone. Medicine & Science in Sports & Exercise, 2011. 43(7): p. 1154-1161.
  4. Trommelen, J., et al., MECHANISMS IN ENDOCRINOLOGY: Exogenous insulin does not increase muscle protein synthesis rate when administered systemically: a systematic review. 2015. 173(1): p. R25.
  5. Muniyappa, R., et al., Cardiovascular Actions of Insulin. Endocrine Reviews, 2007. 28(5): p. 463-491.
  6. Bonadonna, R.C., et al., Effect of insulin on system A amino acid transport in human skeletal muscle. The Journal of Clinical Investigation, 1993. 91(2): p. 514-521.
  7. Gorissen, S.H.M., et al., Carbohydrate Coingestion Delays Dietary Protein Digestion and Absorption but Does Not Modulate Postprandial Muscle Protein Accretion. The Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism, 2014. 99(6): p. 2250-2258.
  8. Koopman, R., et al., Coingestion of carbohydrate with protein does not further augment postexercise muscle protein synthesis. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 2007. 293(3): p. E833-E842.
  9. Glynn, E.L., et al., Addition of Carbohydrate or Alanine to an Essential Amino Acid Mixture Does Not Enhance Human Skeletal Muscle Protein Anabolism. The Journal of Nutrition, 2013. 143(3): p. 307-314.
  10. Glynn, E.L., et al., Muscle protein breakdown has a minor role in the protein anabolic response to essential amino acid and carbohydrate intake following resistance exercise. American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology, 2010. 299(2): p. R533-R540.
  11. Groen, B.B., et al., Increasing insulin availability does not augment postprandial muscle protein synthesis rates in healthy young and older men. The Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism, 2016. 101(11): p. 3978-3988.
udostępnij na:

Zostaw odpowiedź

udostępnij na: